Накопление лактата и белков теплового шока (БТШ) при остром температурном стрессе у байкальских термочувствительных Eulimnogammarus vittatus и Eulimnogammarus marituji (Crustacea, Amphipoda)

  • В. В. Павличенко Иркутский государственный университет
  • Ж. М. Шатилина Иркутский государственный университет
  • Д. С. Бедулина Иркутский государственный университет
  • М. В. Протопопова Иркутский государственный университет
  • Е. А. Сапожникова Иркутский государственный университет
  • Д. В. Аксёнов-Грибанов Иркутский государственный университет
  • Б. К. Бадуев Сибирский институт физиологии и биохимии растений СО РАН
  • М. А. Тимофеев Иркутский государственный университет
Ключевые слова: Байкал, температурный стресс, амфиподы, лактат, белки теплового шока

Аннотация

Проводили оценку метаболизма лактата и уровня БТШ при воздействии температурного стресса (25°С) у байкальских эндемичных амфипод. В экспериментах использовали два вида из оз. Байкал – Eulimnogammarus vittatus (Dyb., 1874) и Eulimnogammarus marituji Baz., 1945. В качестве маркеров стресса использовали белки теплового шока семейств БТШ70 и нмБТШ. Обнаружена общая для обоих исследованных видов тенденция к увеличению содержания БТШ70, нмБТШ и лактата. Сделан вывод об участии БТШ70 и нмБТШ в механизме терморезистентности у исследованных видов амфипод. Также рассмотрены предположения о возможных причинах изменения содержания лактата при температурном стрессе у исследованных видов амфипод.

Литература

Базикалова А.Я. Амфиподы оз. Байкал: Тр. Бай-кальской лимнологической станции АН СССР. 1945. Т.11. 440 с.

Вейнберг И.В. Сообщества макрозообентоса каменистого пляжа озера Байкал: Дис. канд. биол. наук. Иркутск. 1995. 180 с.

Вейнберг И.В., Камалтынов Р.М. Сообщества макрозообентоса каменистого пляжа озера Байкал // Зоологический журнал.1998. Т.77. № 3. С. 259 – 265.

Гаврилов Г.Б. К вопросу о времени размножения амфипод и изопод оз. Байкал / Г.Б. Гаврилов // Докл. АН СССР. 1949. Т.LXIV. № 5. С. 739 – 742.

Тахтеев В.В. Очерки о бокоплавах озера Байкал (сиситематика, сравнительная экология, эволюция) – Иркутск: Изд-во Иркут. ут-та, 2000. - 355 с.

Тимофеев М.А. Сравнительная оценка отношения байкальских гаммарид и голарктического Gammarus lacustris к абиотическим факторам. Дис. канд. биол. наук. 2000. 139 с.

Тимошкин О.А. , Ситникова Т. Я., Русинек О.Т., и др. Аннотированный список фауны озера Байкал и его водосборного бассейна: В 2 томах. - Новоси-бирск: Наука, 2001. – Том. I: Озеро Байкал, кн. 1. – 832 с. под ред. Тимошкин О.А.; 2001; I . 832 с.

Хочачка П., Сомеро Дж. Стратегия биохимической адаптации. М.: Мир, 1977. 398 с.

Brooks, G. A. Lactate shuttles in nature. Biochem. Soc. Trans. 2002. Vol. 30. P. 258-264.

Davis, J. A. Anaerobic threshold: review of the concept and directions for future research // Med. Sci. sports. 1985. Vol. 17. P. 6-18.

de Jong W.W., Leunissen J.A.M., Voorter C.E.M. Evolution of the alpha-crystallin/small heat-shock protein family // Mol. Biol. Evol. 1993. Vol. 10:1. P.103-126.

Farnsworth P.N., Singh K. Self-complementary motifs (SCM) in alpha-crystallin small heat shock proteins // FEBS Latters. 2000.Vol. 482. P.175-179.

Forster M.E., Waldron F.M., Taylor H.H. Recovery from exhausting exercise in a bimodally breathing crab, Leptograpsus variegatus (Decapoda: Grapsidae) // J. exp. mar. Biol. Ecol. 1989. Vol. 127. P. 165–173.

Frederich M., Pӧrtner H.O. Oxygen limitation of thermal tolerance defined by cardiac and ventilatory performance in spider crab, Maja squinado // Am. J. Physiol. Regulatory Integrative Comp Physiol. 2000. Vol. 279. P. 1531-1538.

Greenaway P., Morris S., Sanders N., Adamczewska A. Blood gas transport and oxygen consumption in a supralittoral crab, Leptograpsus variegatus (Crustacea: Brachyura) // Aust. J. mar. freshwater Res. 1992. Vol. 43. P. 1573–1584.

Gusev N.B., Bogatcheva N.V., Marston S.B. Structure and properties of small heat shock proteins (sHsp) and their interaction with cytoskeleton proteins // Biochemistry (Moscow). 2002. Vol. 67:5. P.511-519.

Heikkila J.J., Schultz G.A., Iatrou K. et al. Expression of a set of fish genes following heat or metal ion exposure // J. Biol. Chem. 1982. Vol. 257. I. 20. P. 12000-12005.

Ito H., Kamei K., Iwamoto I. et al. Hsp27 suppresses the formation of inclusion bodies induced by expression of R120Ga aB-crystallin, a cause of desminrelated myopathy // CMLS, Cell. Mol. Life Sci. 2003. Vol. 60. P.1217–1223.

Kozhova O.M., Izmesteva L.R. (Ed.). Lake Baikal: Evolution and Biodiversity. The Netherlands: Backhuys Publishers. Leiden. 1998. 447 p.

Lowry O., Rosebrough N., Farr A. et al. Protein measurement with the Folin phenol reagent // J. Biol. Chem. 1951. V.193. P. 265–275.

McClelland G.B., Khanna S., Gonzalez G.F., Butz C.E., Brooks G.A. Peroxisomal membrane monocarboxylate transporters: evidence for a redox shuttle system? // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2003. Vol. 304. P. 130-135.

Philp A., Macdonald A.L., Watt P.W. Lactate – a signal coordinating cell and systemic function // The Journal of Experimental Biology. 2005. Vol. 208. P. 4561-4575.

Roef, M. J., de Meer, K., Kalhan, S. C., Straver, H., Berger, R. and Reijngoud, D.-J. Gluconeogenesis in humans with hyperlactatemia during low-intensity exercise // Am. J. Physiol. 2003. Vol. 284. P. 1162-1171.

Selvakumar S., Geraldine P. Thermal modulation of pyruvate metabolism in the freshwater prawn Macrobrachium malcolmsonii: the role of lactate dehydrogenase // Fish physiology and biochemistry. 2003. Vol. 29. P. 149-157.

Sokolova I.M., Pörtner H.O. Metabolic plasticity and critical temperatures for aerobic scope in a eurythermal marine invertebrate (Littorina saxatilis, Gastropoda: Littorinidae) from different latitudes // The Journal of Experimental Biology. 2003. Vol. 206. P. 195-207.

Stillman J. H., Somero G.N. Adaptation to tempera-ture stress and aerial exposure in congeneric species of intertidal porcelain crabs (genus Petrolisthes): correlation of physiology, biochemistry and morphology with vertical distribution // The journal of experimental biology. 1996. Vol. 199. P. 1845–1855.

Wang K. Spector A. Alpha-crystallin can act as a chaperone under conditions of oxidative stress // Investigative Ophthalmology & Visual Science. 1995. V. 36. P. 311-321.

Wang K., Spector A. a-Crystallin prevents irreversible protein denaturation and acts cooperatively with other heat-shock proteins to renature the stabilized partially denatured protein in an ATP-dependent manner // Eur. J. Biochem. 2000. Vol. 267. P. 4705-4712.

Wilmer P., Stone G., Johnston I. Environmental physiology of animals. Oxford. Blackwell Science. 2000. 644 pp.

Опубликован
2019-01-14